Выберете растение, на котором можно поставить опыт по влиянию повышенной температуры на окраску венчика ответ: 1. примула 2. 3. кактус 4. водоросли

или кактус

. только он меняет цвет при повышение температуры.

катализаторов

1.

Общая характеристика

ферментов

как биологических

катализаторов

2. Ферменты (энзимы) – соединения белковой природы каталитически ускорять протекание химических реакций

ФЕРМЕНТЫ

(ЭНЗИМЫ)

–

СОЕДИНЕНИЯ

БЕЛКОВОЙ

ПРИРОДЫ,

КАТАЛИТИЧЕСКИ

УСКОРЯТЬ

ПРОТЕКАНИЕ

ХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ

1.

2.

3.

4.

5.

Значение для изучения:

Ферменты - биологические регуляторы

химических процессов в клетке (основа

жизнедеятельности);

Нарушения в их структуре и функции –

возникновение энзимопатий.

Энзимодиагностика.

Энзимотерапия.

Использование к качестве реактивов для

определения метаболитов.

3.

Сходство ферментов с небиологическими

катализаторами заключается в том, что:

1. Небиологические катализаторы и энзимы ускоряют

энергетически возможные реакции;

2. Ведут реакции в обход энергетического барьера;

4.

Сходство ферментов с небиологическими

катализаторами заключается в том, что:

Свободная энергия

Еа

Е’а

Начальные

субстраты

Конечные

продукты

Еа – энергия активации некатализируемой реакции

Е’а – энергия активации катализируемой ферментами реакции

Время

5.

Сходство ферментов с небиологическими

катализаторами заключается в том, что:

3. В ходе катализа направление реакции не

изменяется;

4. Не расходуются во время реакции;

5. Требуется небольшое их количество.

6.

Отличия ферментов от небиологических

катализаторов (основные свойства)

1. Скорость ферментативных реакций значительно

выше;

2. Ферменты обладают высокой специфичностью

(субстратной и каталитической);

3.

Ферменты

обладают

конформационной

лабильностью.

4.

Энзимы

действуют

при

определенных

оптимальных

условиях

(температура,

рН,

микроэлементы, кооперативность);

5. Скорость ферментативной реакции может

регулироваться.

7.

Структура ферментов

Фермент (энзим)

Простой белок

Сложный белок

(РНК-аза,

пищевые ферменты)

(холофермент)

Белковая часть

(апофермент)

Небелковая часть

Простетическая

группа

Кофермент

8.

Небелковая часть

1. Производные витаминов

2. Гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы,

пероксидазы, гуанилатциклазы, NO-синтазы и

являющиеся простетической группой ферментов

3. Нуклеотиды – доноры и акцепторы остатка

фосфорной кислоты

4. Убихинон, или кофермент Q, участвующий в

переносе электронов и протонов

5. Фосфоаденозилметионин,

участвующий

в

переносе сульфата

6. S-аденозилметионин – донор метильной группы

7. Глутатион, участвующий в реакциях

9.

Функции небелковой части фермента

1. Перенос атомов водорода, электронов

(окислительно-восстановительные реакции – НАД,

ФАД и др.).

2. Перенос химических групп (фосфопиридоксаль,

биотин и др.)

3. Реакции синтеза, изомеризации, расщепление связей

(ТДФ и др.)

10.

Активные центры ферментов

Субстратный

Каталитический

Аллостерический

Закономерности в построении активных центров

1. В построении активных центров принимают

участие

небольшое

количество

радикалов

аминокислот, обычно находящихся на значительном

расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.

2. Чаще всего в состав центра входят радикалы гис,

сер, лиз, асп, цис.

3. В построении центров сложных ферментов

участвуют химические группировки небелковой

части.

11.

Активные центры ферментов

Субстратный

Каталитический

Аллостерический

Закономерности в построении активных центров

4. Если фермент является олиго- или мультимером, то

обычно на каждом протомере есть субстратный и

каталитический участки.

5. Энергия взаимодействия субстрата с активным

центром слабая с образование нековалентных связей

6. Активные центры формируются при образовании

третичной и четвертичной структуры белковой части в

процессе взаимодействия с субстратом (индуцированное

соответствие)