Распишите все , чтобы поняла, как делать : ) рассчитайте, сколько выделится молекул воды и сколько пептидных связей образуется, если в состав белка будут входить 87 аминокислотных остатков.

Ковалентные связи - обычные прочные связи. а) пептидная связь б) дисульфидная связь 2. нековалентные (слабые) типы связей - - взаимодействия родственных структур. в десятки раз слабее обычной связи. чувствительны к - условиям среды. они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные группировки, а самые разнообразные группы, но отвечающие определенным требованиям. а) водородная связь б) ионная связь в) гидрофобное взаимодействие пептидная связь. формируется за счет cooh-группы одной аминокислоты и nh2-группы соседней аминокислоты. в названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «с»-конце молекулы меняются на «ил» тетрапептид: валил-аспарагил-лизил-серин пептидная связь формируется только за счет альфа-аминогруппы и соседней cooh-группы общего для всех аминокислот фрагмента молекулы! если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка. любой белок - это длинная неразветвленная полипептидная цепь, содержащая десятки, сотни, а иногда более тысячи аминокислотных остатков. но какой бы длины ни была полипептидная цепь, всегда в основе ее - стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. каждая полипептидная цепь имеет n-конец, на котором находится свободная концевая аминогруппа и с-конец, образованный концевой свободной карбоксильной группой. на этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. на рисунке видно, что из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве. хотя пептидная связь довольно прочная, ее сравнительно легко можно разрушить путем – кипячением белка в крепком растворе кислоты или щелочи в течении 1-3 суток. к ковалентным связям в молекуле белка помимо пептидной, относится также дисульфидная связь. цистеин - аминокислота, которая в радикале имеет sh-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи. дисульфидная связь - это ковалентная связь. однако биологически она гораздо менее устойчива, чем пептидная связь. это объясняется тем, что в организме интенсивно протекают окислительно-восстановительные процессы. дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. если дисульфидная связь возникает между двумя , то она объединяет их в одну молекулу. слабые типы связей в десятки раз слабее ковалентных связей. это не определенные типы связей, а неспецифическое взаимодействие, которое возникает между разными группировками, имеющими высокое сродство друг к другу (сродство – это способность к взаимодействию). например: противоположно заряженные радикалы. таким образом, слабые типы связей - это - взаимодействия. поэтому они чувствительны к изменениям условий среды (температуры, ph среды, ионной силы раствора и так далее). водородная связь - это связь, возникающая между двумя электроотрицательными атомами за счет атома водорода, который соединен с одним из электроотрицательных атомов ковалентно (см. рисунок). водородная связь примерно в 10 раз слабее, чем ковалентная. если водородные связи повторяются многократно, то они удерживают полипептидные цепочки с высокой прочностью. водородные связи чувствительны к условиям внешней среды и присутствию в ней веществ, которые сами способны образовывать такие связи (например, мочевина). ионная связь - возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками (дополнительные карбоксильные и аминогруппы), которые встречаются в радикалах лизина, аргинина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот. гидрофобное взаимодействие - неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот - вызывается силами ван-дер-ваальса и дополняется выталкивающей силой воды. гидрофобное взаимодействие ослабевает или разрывается в присутствии различных органических растворителей и некоторых детергентов. например, некоторые последствия действия этилового спирта при проникновении его внутрь организма обусловлены тем, что под его влиянием ослабляются гидрофобные взаимодействия в молекулах белков. пр

Думаю как то так. здесь только сенокосец - паукообразное, остальные ракообразные.