Сзачетом! 1: указать класс соединения пентан и дать полную характеристику строения молекул.написать характерные и качественные реакции 2: написать структурную формулу толуола, указать класс углеводорода, написать и назвать два его гомолога и два изомера.

Алканы, предельные углеводороды, присутствуют только сигма связи, не вступают в реакции присоединения, характерная реакция - замещение( на свету, радикальный механизм) с галогенами не обесцвечивают раствор kmno4(перманганат калия)

Каковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка? ещё в 1891 г. а. я. данилевский высказал предположение, что это амидные связи, образованные карбоксилом одной молекулы аминокислоты и аминогруппой другой (поликонденсация типа “голова – хвост”), например: -h2o h2n-ch2-c=o +hnhch2cooh--à \ oh à h2n-ch2-co-nh-ch2-cooh (пептидная связь) амидные связи этого типа называются пептидными связями,а низкомолекулярные соединения, в которых аминокислоты соединены друг с другом пептидными связями, принято называть (или ). пептиды образуются при частичном гидролизе белков. пептидная теория строения белка была развита э. фишером и гофмейстером и в настоящее время окончательно подтверждена. в зависимости от числа аминокислотных остатков, входящих в молекулу полипептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т. д. характерную для пептидов группировку -co-nh- называют пептидной. названия полипептидов производят от названий остатков аминокислот, прореагировавших своими карбоксильными группами, и от названия аминокислоты, реагирующей своей аминогруппой и сохраняющей свободную карбоксильную группу: h2n-ch2-co-nh-ch(ch3)-cooh глицилаланин(h-гли-ала-oh) nh2-ch(ch3)-co-nh-nh2-co-nh-ch2-cooh аланилглицилглицин(h-ала-гли-гли-oh) к настоящему времени разработано много методов превращения а-аминокислот в пептиды и синтезированы простейшие природные белки –инсулин, рибонуклеаза, вазопрессин, окситоцин и др. для того чтобы соединить две аминокислоты пептидной связью, необходимо: а) закрыть (защитить) карбоксильную группу глицина и аминогруппу аланина, чтобы не произошло нежелательных реакций по этим группам; б) образовать пептидную связь; в) снять защитные группы. защитные группы должны надёжно закрывать аминную и карбоксильную группы в процессе синтеза и потом легко сниматься без разрушения пептидной связи. защита аминогруппы наиболее просто проводится ацилированием: -hcl r-cocl+h2n-ch-cooh--àr-co-nh-ch-cooh | | ch2 ch3 карбоксильную группу для защиты превращают в сложноэфирную: -hoh h2n-ch2-cooh+hor--à h2n-ch2-coor для образования пептидной связи или активируют карбоксильную группу n-ацилаланина, превращая его в хлорангидрид, или проводят конденсацию в присутствии сильных водоотнимающих веществ (дициклогексилкарбодиимид, этоксиацетилен): -h2o r-co-nh-ch-cooh+hnhch2-coor--à | ch3 гидролиз à r-co-nh-ch-co-nh-ch2-à | ch3 à h2n-ch-co-nh-ch2-cooh | ch3 затем снимают защитные группы в таких условиях, чтобы не затрагивалась пептидная связь. таким образом можно синтезировать не только ди-, но и три-, и тетрапептиды и т. д. перспективный метод синтеза пептидных связей предложил в 1960 г. мерифильд (сша). этот метод потом получил название твёрдофазного синтеза пептидов. первая аминокислота с защищённой аминогруппой присоединяется к твёрдому носителю – ионнообменной смоле, содержащей первоначально группы –ch2cl (1-ая стадия), с образованием так называемой “якорной” связи, которая обозначена жирной линией: (1)-nacl смола-ch2cl+naooc-chr-nhcor’àсмола- -ch2o-c-chr-nhcor’àсмола-ch2o-c-chr- || ||o o +hooc-chr’’-nhor(3) -àсмола-ch2o-c-chr- || (4) o -nhco-chr’’-nhcor’àсмола-ch2o-c-chr- -nhco-chr’’-nh2 и т. д. || o затем наращивают пептидную цепь, пропуская через смолу растворы соответствующих реагентов. для этого сначала убирают группу, защищающую конечную nh2 – группу (2-ая стадия). пропуская через смолу раствор другой аминокислоты с защищённой аминогруппой в присутствии водоотнимающих реагентов, образуют пептидную связь между первой и второй аминокислотой (3-я стадия). если затем убрать защитную группу (4-ая стадия), синтез пептида можно вести далее. после наращивания пептидной цепи до нужной величины гидролизуют “якорную” сложноэфирную связь и смывают полипептид со смолы: hbr смола-ch2o-co-chr-nh…co-chr’à àсмола-ch2oh+hoocchrnh…cochr’nh2 полипептид метод мерифильда прост в техническом оформлении, что позволяет полностью автоматизировать процесс. поэтому, хотя вышеупомянутые белки инсулин(51 аминокислота) и рибонуклеаза(124 аминокислоты) были синтезированы классическими , метод мерифильда позволяет значительно сократить затраты труда и времени на синтез белков. так, рибонуклеаза была синтезирована мерифильдом в 1968 г. менее чем за месяц, хотя синтез включал 369 последовательных реакций. чеботарёв а. 11п1