Пппппппппппппппппппппппппппппппппппппппп

пппппппппппппппппппппппппппппппппппппппп

Иммуноглобулины или антитела состоят из двух идентичных тяжелых и двух идентичных легких аминокислотных цепей, скрепленных между собой дисульфидными связями. Тяжелые цепи гликозилированы. Известно пять типов тяжелых цепей (α-, γ-, δ-, ε-и μ- цепи) и два типа легких цепей (κ-цепь и λ-цепь). И тяжелые, и легкие цепи делятся на домены — тяжелые на 4, а легкие на 2. При этом один из доменов как каждой легкой, так и каждой тяжелой цепи является вариабельным, а остальные — константными. Часть молекулы иммуноглобулина, связывающаяся с антигеном, называется FAB — Fragment Antigen Binding. Таких частей у мономерных иммуноглобулинов две. Они образуются одной целой легкой цепью и двумя доменами тяжелой цепи — одним вариабельным и одним константным. Таким образом все вариабельные участки оказываются в структуре FAB. Констатная часть молекулы иммуноглобулина, или кристаллизующийся фрагмент (FC — Fragment crystallizable) образован двумя парами оставшихся константных доменов тяжелых цепей. Благодаря гибкому соединению (hinge region), FAB-участки оказываются разведенными относительно FC-основания, поэтому молекула иммуноглобулина имеет Y или T-образную форму.

В зависимости от структуры, функций, размера молекул и характера гликозилирования различают 5 классов антител — IgG, IgD, IgE, IgA, IgM.