На конкретних прикладах порівняйте три групи еукаріотів. зробіть висновок про подібність й відмінності та їхні причини​

не учил

Объяснение:

не знаю честно не знаю

властивості ферментів

1. всі ферменти представляють собою глобулярні білки (єдиним виключенням з цього положення є виявлення у молекули пре-ррнк ферментативної активності, що отримала назву рибозима, яка каталізує самосплайсінг);

2. збільшують швидкість реакції, але самі в ній не витрачаються (зараз доведено, що деякі ферменти в кінці хімічної реакції пі модифікації і навіть розпаду, а не вивільняються у незмінному вигляді, як постулював міхаеліс); звільнюючись, ферменти можуть знову реагувати з новими молекулами субстрату;

3. їх присутність не впливає ні на природу, ні на властивості кінцевого продукту реакції;

4. дуже мала кількість ферменту викликає перетворення великої кількості субстрату. наприклад, одна молекула ферменту реніну, що міститься в слизовій оболонці шлунку теляти, створожує близько 106 молекул казеїногену молока за 10 хвилин при 37 с;

5. активність ферментів. швидкість ферментативної реакції визначається кількістю речовин, які прореагували за одиницю часу при умовах. активність ферменту може бути виражена в різних одиницях. часто активність визначають за кількістю субстрату, який прореагував за одиницю часу, або за кількістю продуктів, що утворились за цей час.

активність виражають в каталах. катал - це каталітична активність, яка здійснює хімічне перетворення 1 моля субстрату за 1 с. частіше виражають активність в частках каталу (мілікаталах – мл-кат, мікрокаталах – мк-

так, якщо активність ферменту становить 2 мк-кат, це значить, що у пробі міститься така кількість ферменту, яка може здійснити перетворення 2 мкмоль субстрату за 1 с.

число одиниць ферменту, яка припадає на 1 мг білка ферментного препарату, називається питомою активністю.

молекулярна активність - це кількість молекул субстрату, яка перетворюється за 1 хв однією молекулою ферменту.

активність у каталах використовують для порівняння активності різних препаратів одного й того ж ферменту, а для порівняння активності різних ферментів використовують молекулярну активність.

6. специфічність. ця властивість різко відрізняє їх від неорганічних каталізаторів. так, платина та паладій можуть каталізувати відновлення десятків тисяч сполук. ферменти ж мають дуже високу специфічність. в залежності від механізму дії розрізняють ферменти з абсолютною, груповою та стереохімічною специфічністю.

абсолютна - характерна для ферментів, які каталізують лише одну реакцію і діють на один точно визначений субстрат. наприклад, уреаза діє лише на сечовину; аргіназа, розщепляє аргінін.

групова - характерна для ферментів, які діють на різні субстрати, що мають однаковий тип зв’язку, тобто це специфічність ферментів по відношенню до певного типу реакцій. так, пепсин розщепляє білки по місцю пептидного зв’язку; ліпази каталізують гідроліз жирів по місцю складноефірного зв’язку; трипсин, хімотрипсин, пептидази тощо.

стереохімічна - фермент діє лише на один з оптичних ізомерів. так,  - д - глюкозооксидаза, діє лише на  - д - глюкозу.

7. лабільність - залежність активності ферментів від температури, рн, концентрації субстрату і ферменту, вологості, окисно-відновного потенціалу, наявності активаторів та інгібіторів.