Какое значение имеет открытие состава белковой молекулы

молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из остатков α-l-аминокислот (которые являются мономерами), также в состав белков могут входить модифицированные аминокислотные остатки и компоненты неаминокислотной природы. для обозначения аминокислот в научной используются одно- или трёхбуквенные сокращения. хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки из 5 аминокислотных остатков оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислотных остатков (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10130 вариантах. белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют , при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.

при образовании белка в результате взаимодействия α-карбоксильной группы (-cooh) одной аминокислоты с α-аминогруппой (-nh2) другой аминокислоты образуются пептидные связи. концы белка называют n- и c-концом, в зависимости от того, какая из групп концевого аминокислотного остатка свободна: -nh2 или -cooh, соответственно. при синтезе белка на рибосоме первым (n-концевым) аминокислотным остатком обычно является остаток метионина, а последующие остатки присоединяются к c-концу предыдущего.

уровни организации

уровни структурной организации белков: 1 — первичная, 2 — вторичная, 3 — третичная, 4 — четвертичная

к. линдстрём-ланг предложил выделять 4 уровня структурной организации белков: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. хотя такое деление несколько устарело, им продолжают пользоваться[4]. первичная структура (последовательность аминокислотных остатков) полипептида определяется структурой его гена и генетическим кодом, а структуры более высоких порядков формируются в процессе сворачивания белка[23]. хотя пространственная структура белка в целом определяется его аминокислотной последовательностью, она является довольно лабильной и может зависеть от внешних условий, поэтому более правильно говорить о предпочтительной или наиболее энергетически выгодной конформации белка[4].

первичная структура

основная статья: первичная структура

пример выравнивания аминокислотных последовательностей белков (гемоглобинов) из разных организмов

первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.

важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — устойчивые сочетания аминокислотных остатков, выполняющие определённую функцию и встречающиеся во многих белках. консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка[24]. по степени гомологии (сходства) аминокислотных последовательностей белков разных организмов можно оценивать эволюционное расстояние между таксонами, к которым принадлежат эти организмы.

первичную структуру белка можно определить секвенирования белков или по первичной структуре его мрнк, используя таблицу генетического кода.

вторичная структура

основная статья: вторичная структура

вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. ниже самые распространённые типы вторичной структуры белков[23]:

α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы. один виток составляет 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали равен 0,54 нм[25] (на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм). спираль стабилизирована водородными связями между h и o пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. хотя α-спираль может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали;

β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,34 нм на аминокислотный остаток[26]) аминокислотами в первичной структуре или разными цепями белка (а не близко расположенными, как имеет место быть в α-спирали). эти цепи обычно направлены n-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация) или в одну сторону (параллельная β-структура). также возможно существование смешанной β-структуры, состоящей из параллельной и антипараллельной β-структур[27]. для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, обычно глицин и аланин;